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Aquí os dejo la segunda parte de la misión 6 realizada con testeando.es .

Código: LHFrgC

Imagen de los resultados:

ESQUEMA DEL TEMA 6: ÁCIDOS NUCLEICOS

Esquema: Ácidos Nucleicos

Aquí os dejo el esquema de los ácidos nucleicos.

Lo he estructurado de la siguiente forma:

• COMPONENTES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
• Composición química: ácido fosfótico, pentosas (según si es ARN => ribosa o ADN => desoxirribosa), bases nitrogenadas púricas (Adenina, Guanina) o pirimidinicas (Citosina, Timina => ADN y Uracilo => ARN )

• Nucleósidos: La composición de un nucleósidos que es la unión de una pentosa y una base nitrogenada por medio de un enlace llamado N-glucosídico.

• Nucleótidos: Es la unión de un nucleósido y el ácido fosfórico por medio de un enlace llamado éster fosfórico.

• Cadenas de ácidos nucleicos:
• Extremo 5': queda libre un grupo fosfato
• Extramo 3': radical OH libre
• Enlace fosfodiéster

• ADN
• Estructura primaria => Una cadena de nucleótidos ligeramente enrollados sobre sí mismos.

• Estructura secundaria=> Es la disposición en el espacio de dos hebras. Hay varios modelos de doble hélices de ADN. Antiparalelas, giro dextrógiro y plectónico y estabilidad.

• Estructura terciaria
• Primer nivel de empaquetamiento => Forma de collar de perlas. Tiene ADN espaciador, la cantidad de ADN y histonas está equilibrado.
• Secundo nivel de empaquetamiento=> No hay ADN espaciador y mide unos 300 Å de diámetro.
• Tercer nivel de empaquetamiento => No aumenta y se encuentran los dominios estructurales.
• Niveles superiores  de empaquetamiento => No se saben todavía con exactitud y se reducen las fibrasde ADN unas 35 o 40 veces.

• Tipos de ADN
• Nº de cadena
• ADN monocatenario => Pueden ser lineales o circula
• ADN bicatenario => Pueden ser lineales, circulares, superenrollado y concatenado. 
• Forma
• Lineal => Células eucariotas y algunos virus
• Circular => Bacterias, mitocondrias, cloroplastos y algunos virus.
• Asociados
• Histonas => Todas menos espermatozoides
• Protaminas => Solo espermatozoides

• ARN
• ARN mensajero:Diferencias entre el ARNm eucariótico y ARNm procariótico: El ARNm eucariótico: tiene intrones, es monocistrónico, nucleótido trifosfato invertido Gppp y principio 5' en forma de capucha y un final 3' en forma de poli de cola-A. El ARNm procariótico: no tiene intrones, es policromático,  nucleótido trifosfato no invertido pppG y no tiene principio 5' en forma de capucha y ni un final 3' en forma de poli de cola-A. 

• ARN transferente: Se localiza en el citoplasma y su función es transportar los aminoácidos desde el citoplasma hasta los ribosomas. También hay un dibujo donde menciono las parte del ARNt.

• ARN ribosómico: Se localiza en el citoplasma y su función es formar ribosomas por la unión de las proteínas. Las unidades Svedberg que son la velocidad de condensación. Procariotas: 70S => 50S + 30S               Eucariotas: 80S => 60S + 40S

• ARN nucleolar: Se localiza en el nucléolo. Y hay un pequeño esquema donde se explica la formación de las dos subunidades de las que luego se forman los ribosomas.

• ARN pequeño nuclear: Se localiza en el núcleo. Su tamaño es muy pequeño y se asocia a las proteínas eliminando los intrones para la maduración del ARNm.

• ARN de interferencia: Se localiza en el citoplasma. Su función es localizar y destruir aquella ARNm que no sirven o no interesan.

(Aquí os dejo el enlace por si no se ve bien en el blog: Aquí )

ACTIVIDADES DE LAS PROTEÍNAS

ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

1. Estructura primaria
2. Estructura secundaria (α-Hélice, Hélice de colágeno y conformación ß)
3. Estructura terciaria
4. Estructura cuaternaria

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

• Estructura primaria: Enlaces peptídicos.
• Estructura secundaria: Enlaces puentes de hidrógeno + enlaces de la estructura primaria.
• Estructura terciaria: Enlaces disulfuro (Enlace fuerte), enlace de hidrógeno, interracciones iónicas, fuerzas de Van der Walls, interacciones hidrofóbicas + enlaces de la estructura secundaria.
• Estructura cuaternaria: Enlaces débiles no covalentes, enlaces covalentes del tipo enlace disulfura + enlaces de la estructura terciaria.

Como una estructura más compleja de una proteina viene de la unión de otra estructura más simple esa estructura más compleja contiene los enlaces de las otras más simples.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

La alfa-queratina tiene función esquelética, forma parte del pelo, las uñas, las plumas ...
La estructura de las α-queratina es la α-hélice.
Se produce por el enrollamiento de la estructura primaria en el espacio de una forma helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro (hacia la derecha). Esto se debe por la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno de -CO- de un aminoácido y el hidrógeno del -NH- del cuarto aminoácido siguiente, esto significa que son intercatenarias dentro de la molécula
La formación espontanea de los enlaces de hidrógeno hace que todos los oxígeno (-CO-) queden orientados hacia el mismo sentido mientras todos los los hidrógenos (-NH-) queden hacia el sentido contrario.
La hélice que se forma tiene 3.6 aminoácidos pro vuelta.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Solubilidad: Depende de si son globulares (sí son solubles) o filamentosas (no son solubles). La solubilidad de las proteínas se debe a que contienen aminoácidos con radicales polares, ya que estos establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua que los recubre impidiendo que se puedan unir con otros moléculas de proteínas lo que provoca la precipitación.
La solubilidad varia según los cambios en el pH porque cambia el grado de ionización de los radicales polares.

Capacidad amortiguadora: Las proteínas al estar compuestas por aminoácidos que tienen un comportamiento anfótero (anfóteras), se pueden comportar como un ácido (liberando protones) o como una base (cogiendo protones) esto sucede porque tiene aminoácidos con grupos ionizables. Debido a esto las proteínas disueltas tienden a neutralizar, son disoluciones tampón o amortiguadoras.

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Función contráctil: Esta función de las proteínas hace posible los movimientos tanto de organismos unicelulares como pluricelulares.
Ejemplo: la actina (proteína globular) y la miosina (proteína filamentosa) al moverse entre sí producen la contracción y relajación de los músculos.

Función homeostática: Esta función consiste en mantener constantes los niveles de determinadas variables del medio interno.
Ejemplo: trombina y fibrinógeno que participan en la coagulación de la sangre.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

El proceso de desnaturalización de las proteínas consiste en la perdida de la estructura terciaria, cuaternaria y a veces de la secundaria debido a: cambios de pH, por variaciones de temperatura, alteraciones en la concentración de sales del medio o por la agitación molecular.

Cuando se produce la desnaturalización de una proteína, esta adopta un aspecto de filamentos (filamentoso) y precipita. Esto es a causa de que la capa de moléculas de agua no recubre todas las moléculas de las proteínas y estas tienden a unirse a otros radicales dando lugar a grandes condensaciones que precipitan.

Las proteínas que son desnaturalizadas no pueden realizar funciones del tipo: enzimático, transportador u hormonal.

Los enlaces que no se ven afectados por la desnaturalización de las proteínas son la enlaces peptídicos por eso algunas proteínas pueden recuperar su forma inicial por el proceso de la renaturalización.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Que un aminoácidos sea anfótero o con carácter anfótero significa que en disoluciones puede actuar como una base y como un ácido en el momento que desee para así regular los niveles de pH del medio esto es porque tiene un grupo carboxílico que tiene carácter ácido y un grupo amino que tiene carácter básico.

(Fotografía de los apuntes)

ESQUEMA DE LAS PROTEÍNAS.

Aquí os dejo el esquema de las proteínas.
Esta estructurado de la siguiente forma:

• Los aminoácidos

Los aminoácidos sus propiedades físicas y químicas y actividad óptica.
El comportamiento químico y el efecto amortiguador de un aminoácido con punto isoeléctrico 7 como puede actuar como una base o como un ácido según las condiciones del medio.
El enlace peptídico que se forma en la unión de aminoácidos y forma péptidos.

• La estructura de las proteínas
• Primaria =>Secuencia de aminoácidos
• Secundaria => Secuencia de aminoácidos en el espacio
• Alfa hélice => Giro hacia la derecha, 3.6 aminoácidos por vueltas. Ejemplo: alfa-queratina
• Hélice de colágeno =>Giro hacia la izquierda, 3 aminoácidos por vueltas. Ejemplo: colágeno.
• Conformación beta => Lámina plegada, forma en zigzag. Ejemplo: Beta-queratina
• Terciaria => Formación de polipéptidos
• Globular
• Filamentos
• Cuaternaria => 2 o más polipéptidos unidos por enlaces.

• Holoproteínas => Solo proteínas
•  Proteínas Filamentosas
• Proteínas Globulares

• Heteroproteínas => Proteínas y otras moléculas
• Cromoproteínas
• Glucoproteínas
• Lipoproteínas
• Fosfoproteínas
• Nucleoproteínas

• Propiedades (con pequeña descripción)
• Solubilidad
• Desnaturalización
• Especifidad
• Capacidad amortiguadora

• Funciones
• Estructural
• Reserva
• Transporte
• Enzimática
• Contráctil
• Hormonal
• Defensa
• Homoestática

(Aquí os dejo el enlace para que se vea mejor el esquema.Pulsa aquí)