Explicación del esquema:
Las enzimas son biocatalizadores, todas las enzimas son proteínas riboómicas excepto las ribozimas. Ya que son ARN que cataliza la pérdida o la ganancia de nucleótidos sin llegar a consumirse.
Características de las enzimas con los catalizadores:
- Aceleran la reacción y No se consumen durante la reacción
Diferencias entre enzimas y catalizadores:
- Alta especifidad Están a temperatura del ser vivo Alta actividad y Masa molecular muy elevada.
Las ezimas se activan con otras enzimas llamadas zimógenos o proenzimas.
Clasificación según su estructura:
Enzima estrictamente proteicas
Holoenzimas= Cofactor + Apoenzimas
Cofactores inorgánicos: Que son iones metálicos
Cofactores orgánicos: O también llamadas coenzimas como el NAD+, ATP, NADP+ y el FAD...
Actividad enzimática:
Las enzimas actúan de forma diferente según el número de sustratos que tienen al reaccionar:
-Reacciones con un solo sustrato: S + E -> ES -> EP -> E + P
-Reacciones con dos sustratos, según si se unen al mismo tiempo o una detrás de otro.
Al mismo tiempo: A + B + E -> ABE -> CDE -> C + D + E
Uno antes y otro después: A + E -> AE -> C + E' // B+ E' -> BE' -> D + E
El centro activo de la enzima es donde se une el sustrato a la enzima y tienen diferentes características:
- Es una parte muy pequeña, Estructura tridimensional, Están formados por aminoácidos de fijación o catalizadores y Presentan una afinidad química por el sustrato.
Las enzimas tienen un gran especificidad que se pueden distinguir distintas formas como:
Modelo de complementariedad: Como una llave y un cerradura.
Modelo de ajuste inducido : La enzima se modifica para adaptarse al sustrato.
Modelo de << aprentón de manos>>: Los dos se modifican para adaptarse.
Se puede tener diferentes tipos de especifidad:
- Absoluta - De grupo -De Clase:
Los factores que afectan a la actividad enzimática son los siguientes:
- Temperatura -pH - Inhibidores
Hay distintos tipos de inhibidores que afectan a que se produzca la reacción:
Irreversible: Es de forma permanente y lo inutiliza.
Reversible competitiva: Se une temporalmente al centro activo
Reversible no competitiva: Se une cerca del centro activo impidiendo la fijación del sustrato.
Reversible a competitiva: Se fija cuando ya está el sustrato a la enzima e impide la formación de los productos.
Las coenzimas están formadas por una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica (coenzima) y actuan como un transportadores de grupos químicos muchas coenzimas son vitaminas.
Según los elementos que transportan son:
- Coenzimas de oxidación y reducción
- Coenzimas de transferencia
Vitaminas con función de coenzimas.
Vitaminas liposolubles: No solubles en agua.
Vitaminas hidrosolubles: Si solubles en agua.
Clasificación de las enzimas:
- Oxidoreductoras - Transferasas - Hidrolasas - Liasas - Isomerasas - Ligasas y sintetasas.
Las enzimas son biocatalizadores, todas las enzimas son proteínas riboómicas excepto las ribozimas. Ya que son ARN que cataliza la pérdida o la ganancia de nucleótidos sin llegar a consumirse.
Características de las enzimas con los catalizadores:
- Aceleran la reacción y No se consumen durante la reacción
Diferencias entre enzimas y catalizadores:
- Alta especifidad Están a temperatura del ser vivo Alta actividad y Masa molecular muy elevada.
Las ezimas se activan con otras enzimas llamadas zimógenos o proenzimas.
Clasificación según su estructura:
Enzima estrictamente proteicas
Holoenzimas= Cofactor + Apoenzimas
Cofactores inorgánicos: Que son iones metálicos
Cofactores orgánicos: O también llamadas coenzimas como el NAD+, ATP, NADP+ y el FAD...
Actividad enzimática:
Las enzimas actúan de forma diferente según el número de sustratos que tienen al reaccionar:
-Reacciones con un solo sustrato: S + E -> ES -> EP -> E + P
-Reacciones con dos sustratos, según si se unen al mismo tiempo o una detrás de otro.
Al mismo tiempo: A + B + E -> ABE -> CDE -> C + D + E
Uno antes y otro después: A + E -> AE -> C + E' // B+ E' -> BE' -> D + E
El centro activo de la enzima es donde se une el sustrato a la enzima y tienen diferentes características:
- Es una parte muy pequeña, Estructura tridimensional, Están formados por aminoácidos de fijación o catalizadores y Presentan una afinidad química por el sustrato.
Las enzimas tienen un gran especificidad que se pueden distinguir distintas formas como:
Modelo de complementariedad: Como una llave y un cerradura.
Modelo de ajuste inducido : La enzima se modifica para adaptarse al sustrato.
Modelo de << aprentón de manos>>: Los dos se modifican para adaptarse.
Se puede tener diferentes tipos de especifidad:
- Absoluta - De grupo -De Clase:
Los factores que afectan a la actividad enzimática son los siguientes:
- Temperatura -pH - Inhibidores
Hay distintos tipos de inhibidores que afectan a que se produzca la reacción:
Irreversible: Es de forma permanente y lo inutiliza.
Reversible competitiva: Se une temporalmente al centro activo
Reversible no competitiva: Se une cerca del centro activo impidiendo la fijación del sustrato.
Reversible a competitiva: Se fija cuando ya está el sustrato a la enzima e impide la formación de los productos.
Las coenzimas están formadas por una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica (coenzima) y actuan como un transportadores de grupos químicos muchas coenzimas son vitaminas.
Según los elementos que transportan son:
- Coenzimas de oxidación y reducción
- Coenzimas de transferencia
Vitaminas con función de coenzimas.
Vitaminas liposolubles: No solubles en agua.
Vitaminas hidrosolubles: Si solubles en agua.
Clasificación de las enzimas:
- Oxidoreductoras - Transferasas - Hidrolasas - Liasas - Isomerasas - Ligasas y sintetasas.
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